Das Protein Muskelin und seine Funktionen stellen die Forschung noch vor
einige Rätsel. Würzburger Wissenschaftler untersuchen die molekularen
Grundlagen dieses Proteins. Ihre neuesten Erkenntnisse stellen sie in der
Zeitschrift „Structure“ vor.
Muskelin ist ein Protein, das in vielen Zellen des Körpers gebildet wird.
Erstmals wurde es in Muskelzellen gefunden – daher sein Name. Aber es
kommt auch in den Nervenzellen des Gehirns vor. Seine Funktion dort ist
bis heute nicht vollständig bekannt. „Wir wissen aber, dass es dabei
hilft, die Weiterleitung von Informationen im Gehirn feinzusteuern“, sagt
Professor Hermann Schindelin. Der Biochemiker und Strukturbiologe von der
Universität Würzburg erforscht mit seinem Team unter anderem die
Eigenschaften von Muskelin.
Seine Wirkung entfaltet Muskelin an den Synapsen, den Kontaktstellen
zwischen den Nervenzellen. Dort ist es an der Entsorgung der so genannten
GABA(A)-Neurotransmitter-Rezeptoren beteiligt – das sind Moleküle, die für
die Signalübermittlung an den Synapsen wichtig sind. Wenn diese Rezeptoren
ausrangiert werden, kommt Muskelin wie ein Logistik-Manager zum Einsatz:
Es dirigiert die Rezeptoren bis hin zu dem Ort in der Nervenzelle, an dem
sie abgebaut werden.
Details zur Arbeitsweise von Muskelin publiziert
Wie Doktorandin Carolyn Delto erklärt, lagern sich für diese Arbeit immer
vier Muskelin-Proteine zu einem größeren Komplex zusammen. Dieses Ergebnis
ihrer Arbeit stellt die Würzburger Forschungsgruppe in der Zeitschrift
„Structure“ vor. Dort präsentiert sie auch die molekularen Details der
Zusammenlagerung.
Was passiert, wenn die Muskelin-Proteine so gestört werden, dass sie sich
nicht mehr zu ihrer arbeitsfähigen Form zusammentun können? Auch das haben
die Würzburger untersucht. Das Ergebnis fiel überraschend aus: Das
Muskelin wird dann innerhalb der Zelle verlagert; es verschwindet aus dem
Zellplasma und sammelt sich im Zellkern an. „Was Muskelin dort macht, ist
völlig unklar“, sagt die Doktorandin. Fest stehe aber, dass es dann seine
normalen Aufgaben nicht mehr erfüllen kann.
Nachweisen lässt sich in diesem Fall, dass GABA(A)-Rezeptoren vermehrt an
der Oberfläche der Nervenzellen auftreten. Ansonsten seien die Folgen für
das Nervensystem zumindest auf den ersten Blick nicht gravierend: Bei
Mäusen, die kein Muskelin besitzen, ändern sich zwar die
Signaleigenschaften bestimmter Nervenzellen. Ansonsten entwickeln sich die
Tiere aber normal und zeigen keine großen Auffälligkeiten.
Muskelin-Komplexe im Detail erforschen
Als nächstes wollen die Forscher einen anderen Aspekt von Muskelin
erforschen. Das Protein kann in verschiedenen Zelltypen einen größeren
Komplex mit mindestens fünf anderen Proteinen bilden. „Die Funktion dieses
Komplexes, der sowohl im Zellplasma als auch im Zellkern auftaucht, kennen
wir noch nicht“, so Professor Schindelin.
Darum wollen die Wissenschaftler den Komplex und die Aufgaben untersuchen,
die Muskelin in diesem Verbund ausübt. Außerdem gilt es, die
Kristallstruktur von Muskelin zu klären, von der die Forscher bislang nur
einen Teil kennen. Damit hätten sie dann auch genaueren Einblick in die
Architektur des Muskelin-Viererkomplexes. Diese lässt sich bislang nur
modellhaft beschreiben.
"The LisH motif of muskelin is crucial for oligomerization and governs
intracellular localization", Delto CF, Heisler FF, Kuper J, Sander B,
Kneussel M, Schindelin H., Structure 2015 Jan 8 (Epub ahead of print);
doi: 10.1016/j.str.2014.11.016
Medizin am Abend DirektKontakt
Prof. Dr. Hermann Schindelin, Rudolf-Virchow-Zentrum für experimentelle
Biomedizin, Universität Würzburg, T (0931) 31-80382,
hermann.schindelin@virchow.uni-wuerzburg.de
Julius-Maximilians-Universität Würzburg, Robert Emmerich
Weitere Informationen finden Sie unter
http://www.rudolf-virchow-zentrum.de/forschung/arbeitsgruppen/ag-schindelin/forschung.html Zur Homepage von Professor Schindelin
einige Rätsel. Würzburger Wissenschaftler untersuchen die molekularen
Grundlagen dieses Proteins. Ihre neuesten Erkenntnisse stellen sie in der
Zeitschrift „Structure“ vor.
Muskelin ist ein Protein, das in vielen Zellen des Körpers gebildet wird.
Erstmals wurde es in Muskelzellen gefunden – daher sein Name. Aber es
kommt auch in den Nervenzellen des Gehirns vor. Seine Funktion dort ist
bis heute nicht vollständig bekannt. „Wir wissen aber, dass es dabei
hilft, die Weiterleitung von Informationen im Gehirn feinzusteuern“, sagt
Professor Hermann Schindelin. Der Biochemiker und Strukturbiologe von der
Universität Würzburg erforscht mit seinem Team unter anderem die
Eigenschaften von Muskelin.
Seine Wirkung entfaltet Muskelin an den Synapsen, den Kontaktstellen
zwischen den Nervenzellen. Dort ist es an der Entsorgung der so genannten
GABA(A)-Neurotransmitter-Rezeptoren beteiligt – das sind Moleküle, die für
die Signalübermittlung an den Synapsen wichtig sind. Wenn diese Rezeptoren
ausrangiert werden, kommt Muskelin wie ein Logistik-Manager zum Einsatz:
Es dirigiert die Rezeptoren bis hin zu dem Ort in der Nervenzelle, an dem
sie abgebaut werden.
Details zur Arbeitsweise von Muskelin publiziert
Wie Doktorandin Carolyn Delto erklärt, lagern sich für diese Arbeit immer
vier Muskelin-Proteine zu einem größeren Komplex zusammen. Dieses Ergebnis
ihrer Arbeit stellt die Würzburger Forschungsgruppe in der Zeitschrift
„Structure“ vor. Dort präsentiert sie auch die molekularen Details der
Zusammenlagerung.
Was passiert, wenn die Muskelin-Proteine so gestört werden, dass sie sich
nicht mehr zu ihrer arbeitsfähigen Form zusammentun können? Auch das haben
die Würzburger untersucht. Das Ergebnis fiel überraschend aus: Das
Muskelin wird dann innerhalb der Zelle verlagert; es verschwindet aus dem
Zellplasma und sammelt sich im Zellkern an. „Was Muskelin dort macht, ist
völlig unklar“, sagt die Doktorandin. Fest stehe aber, dass es dann seine
normalen Aufgaben nicht mehr erfüllen kann.
Nachweisen lässt sich in diesem Fall, dass GABA(A)-Rezeptoren vermehrt an
der Oberfläche der Nervenzellen auftreten. Ansonsten seien die Folgen für
das Nervensystem zumindest auf den ersten Blick nicht gravierend: Bei
Mäusen, die kein Muskelin besitzen, ändern sich zwar die
Signaleigenschaften bestimmter Nervenzellen. Ansonsten entwickeln sich die
Tiere aber normal und zeigen keine großen Auffälligkeiten.
Muskelin-Komplexe im Detail erforschen
Als nächstes wollen die Forscher einen anderen Aspekt von Muskelin
erforschen. Das Protein kann in verschiedenen Zelltypen einen größeren
Komplex mit mindestens fünf anderen Proteinen bilden. „Die Funktion dieses
Komplexes, der sowohl im Zellplasma als auch im Zellkern auftaucht, kennen
wir noch nicht“, so Professor Schindelin.
Darum wollen die Wissenschaftler den Komplex und die Aufgaben untersuchen,
die Muskelin in diesem Verbund ausübt. Außerdem gilt es, die
Kristallstruktur von Muskelin zu klären, von der die Forscher bislang nur
einen Teil kennen. Damit hätten sie dann auch genaueren Einblick in die
Architektur des Muskelin-Viererkomplexes. Diese lässt sich bislang nur
modellhaft beschreiben.
"The LisH motif of muskelin is crucial for oligomerization and governs
intracellular localization", Delto CF, Heisler FF, Kuper J, Sander B,
Kneussel M, Schindelin H., Structure 2015 Jan 8 (Epub ahead of print);
doi: 10.1016/j.str.2014.11.016
Medizin am Abend DirektKontakt
Prof. Dr. Hermann Schindelin, Rudolf-Virchow-Zentrum für experimentelle
Biomedizin, Universität Würzburg, T (0931) 31-80382,
hermann.schindelin@virchow.uni-wuerzburg.de
Julius-Maximilians-Universität Würzburg, Robert Emmerich
Weitere Informationen finden Sie unter
http://www.rudolf-virchow-zentrum.de/forschung/arbeitsgruppen/ag-schindelin/forschung.html Zur Homepage von Professor Schindelin
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