Parasitischer Lebensstil: Wer stiehlt Wasser und Nährstoffe.....?

Medizin am Abend Berlin Fazit: Begründerin lebenslanger Beziehungen ist ein schlauer Parasit - Misteln leben energiesparend

Um die Mistel ranken sich zahlreiche Mythen. 

Der Legende nach bleiben Pärchen, die sich unter ihr küssen ein Leben lang zusammen. 

Im Comic Asterix dient sie als Hauptzutat des magischen Zaubertranks. 

Wie so oft spielen allerdings im wirklichen Leben Romantik und Magie keine Rolle. 

Stattdessen ist die Laubholz-Mistel ein immergrüner Parasit, der seinem Wirt Wasser und Nährstoffe stiehlt. 
 



Immergrüner Mistel auf einem Wirtsbaum Etienne Meyer, MPI-MP, Potsdam

Ein Team von Wissenschaftlern des Max-Planck-Instituts für Molekulare Pflanzenphysiologie und vom John-Innes-Center in Norwich hat nun festgestellt, dass ihr parasitischer Lebensstil sogar zu einem evolutionären Verlust lebenswichtiger Zellkomponenten, die zur Energieproduktion benötigt werden, geführt hat. 
 
Pflanzliche Parasiten werden durch ihren Wirt mit Wasser und Nährstoffen versorgt, also allen lebenswichtigen Stoffen, um fit und gesund zu sein.

Dr. Etienne Meyer und seine Kollegen vom MPI MP sind fasziniert von diesem Lebensstil. „Parasiten sind clever“, bestätigt er.

„Sie bekommen das meiste von dem was sie zum Leben benötigen von ihrem Wirt und es scheint so, als dass sie in diesem Zuge auf einige Zellfunktionen, die andere Organismen zum Überleben benötigen, verzichten können.“

Für die Laubholz-Mistel (Viscum album) fanden die ForscherInnen nun einen Funktionsverlust in der Energieproduktionskette der Pflanze. 

Normalerweise produzieren Pflanzen Energie in Form des chemischen Moleküls ATP in den Mitochondrien. „Diese Organellen werden die Kraftwerke der Zelle genannt, da in ihnen die Atmung stattfindet, der Hauptprozess in der Pflanze, um ATP zu produzieren“, erklärt Etienne Meyer. „In unserer Studie haben wir nachweisen können, dass die Mitochondrien der Mistel umgestaltet sind. Es fehlt hier das sogenannte Enzym „Complex I“, welches essentiell für die aerobe Atmung in Tieren und Pflanzen ist.“ Stattdessen scheint die Mistel alternative Wege zu nutzen, um Energie zu produzieren. Dies schließt die sogenannte Glykolyse ein, welche in anderen Teilen der Zelle abläuft, aber deutlich weniger effizient ist.

Das Forschungsteam war überrascht festzustellen, dass der komplette Complex I der Atmungskette in der Mistel verloren gegangen ist. Frühere Studien hatten bereits nahegelegt, dass die Mistel die Gene zur Produktion von Complex I nicht besitzt. Es war allerdings unklar, ob Complex I tatsächlich vollkommen fehlt. Es gab die Theorie, dass diese Gene aus den Mitochondrien in das Kerngenom transfiert worden sein könnten.

Bisher hatte man angenommen, dass dieser Teil des pflanzlichen Stoffwechsels essentiell für alle Vielzeller ist. Die WissenschaftlerInnen waren erstaunt zum ersten Mal einen mehrzelligen Eukaryonten zu identifizieren, der den Großteil seiner Atemkapazität verloren hat. Bislang wurde solch eine Transformation nur bei Einzellern beobachtet, die entweder als Parasiten oder in symbiotischen Beziehungen leben.

Was ist der Grund für solch eine massive strukturelle Änderung in den pflanzlichen Organellen, die sogar zur einer Reduktion der Effektivität eines etablierten Energieproduktionssystems führt?

Eventuell hat es etwas mit der Anpassung an den parasitischen Lebensstil zu tun.

• Die Bereitstellung von Nährstoffen durch den Wirt erlaubt es der Pflanze nicht nur selber weniger Energie zu produzieren, sondern ermöglicht ihr darüber hinaus sogar eine Energieeinsparung, da der Komplexaufbau der Atmungskette in den Mitochondrien entfallen kann.

Neben der Beantwortung dieser Frage möchten Etienne Meyer und seine Kooperationspartner auch die Mitochondrien anderer Parasiten untersuchen, um herauszufinden, ob die Reduktion der Atemkapazität nur in der Mistel stattgefunden hat oder ob dies ganz allgemein eine Konsequenz des Parasitismus ist.

Darüber hinaus könnte dieses Wissen zukünftig im Kampf gegen Parasiten helfen, die Nutzpflanzen befallen, wie zum Beispiel das parasitäre Hexenkraut (Striga asiatica L.), welches den Maisertrag beeinträchtigt.

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Dr. Etienne Meyer
Max-Planck-Institut für Molekulare Pflanzenphysiologie
Tel. 0331/567 8318
EMeyer@mpimp-golm.mpg.de

Dr. Ulrike Glaubitz
Max-Planck-Institut für Molekulare Pflanzenphysiologie
Tel. 0331/567 8275
Glaubitz@mpimp-golm.mpg.de
http://www.mpimp-golm.mpg.de

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14476 Potsdam-Golm
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Brandenburg

Originalveröffentlichung
Andrew E. Maclean, Alexander P. Hertle, Joanna Ligas, Ralph Bock, Janneke Balk, Etienne H. Meyer,
Absence of Complex I Is Associated with Diminished Respiratory Chain Function in European Mistletoe
Current Biology, 3.5.2018, https://doi.org/10.1016/j.cub.2018.03.036

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ZNA-RettungsKanzel: Calciumaufnahme: Herzschwäche mit beinträchtiger Energiegewinnung

Medizin am Abend Berlin Fazit: Regulierung der Calciumaufnahme in Herzmuskelzellen könnte Kindern mit Herzschwäche helfen

Eine Herzschwäche ist oft genetisch bedingt und erfordert bei vielen Betroffenen eine Herztransplantation. 

Das Barth-Syndrom ist eine der Erbkrankheiten, die zu dieser krankhaften Veränderung des Herzmuskels führt. 

Es betrifft nur Jungen und tritt schon im frühen Kindesalter auf. 

Einen wichtigen neuen Einblick in den Krankheitsmechanismus hat jetzt das Forschungsteam um Prof. Dr. Christoph Maack entdeckt. 

• Die durch den Gendefekt beeinträchtige Energiegewinnung der Herzmuskelzellen hängt mit dem Calciumhaushalt zusammen, wie die Forscher vom Deutschen Zentrum für Herzinsuffizienz Würzburg (DZHI) jetzt herausgefunden haben. 

 
Frühere Arbeiten deuteten bereits darauf hin, dass eine Störung der Atmungskette in den Kraftwerken der Zelle, den Mitochondrien, bei den Patienten mit Barth-Syndrom die Entwicklung der Herzschwäche zur Folge hat.

• Denn das Barth-Syndrom geht auf einen Defekt des Tafazzin-Gens zurück. 

Dieser Gen-Defekt beeinträchtigt die Produktion von Cardiolipin, einem wichtigen Bestandteil der Mitochondrienmembran.

Ein Mangel an Cardiolipin stört nach bisherigen Erkenntnissen die Aneinanderreihung der Atmungskette in der Mitochondrienmembran, wodurch weniger Energie in Form von ATP (Adenosintriphosphat) produziert wird. Gleichzeitig gleiten Elektronen ab und produzieren gefährliche Sauerstoffradikale. 

Der Energiemangel und der „oxidative Stress“ beeinträch-tigen die Herzfunktion.

Calciumdefekt = weniger Energie + mehr Sauerstoffradikale 


Da ein wichtiger Prozess an der Mitochondrienmembran auch der Transport von Calcium über Kanäle ist, nahm die Arbeitsgruppe um Christoph Maack vom Deutschen Zentrum für Herzinsuffizienz Würzburg (DZHI) das Zusammenspiel zwischen den Calciumspeichern der Zellen und den Mitochondrien genauer unter die Lupe.

• Denn sowohl die Energie-Produktion als auch die Entgiftung von Sauerstoffradikalen ist auf die Aufnahme von Calcium angewiesen.  

Und tatsächlich: In Untersuchungen von Mäusen, die einen vergleichbaren Defekt des Tafazzin-Gens hatten wie Patienten mit Barth-Syndrom, stellte sich heraus, dass den Defekten in der Atmungskette eine frühe und deutliche Beeinträchtigung der Calciumaufnahme in Mitochondrien vorausgeht.

„Die fehlende Calciumaufnahme beeinträchtigt die notwendige Aktivierung des Citratzyklus, welcher Elektronen für die ATP Herstellung an der Atmungskette, aber auch für die Entgiftung von Sauerstoffradikalen herstellt.

Hierdurch kann die defekte mitochondriale Calciumaufnahme sowohl das Energiedefizit als auch den oxidativen Stress erklären, die bei der Erkrankung typischerweise beobachtet werden“, erklärt Christoph Maack.

Herzschwäche ist dominantes Merkmal des Barth-Syndroms


Edoardo Bertero fügt hinzu: „Interessant war bei den Arbeiten, dass wir diesen Calciumdefekt ausschließlich in den Mitochondrien der Herzmuskelzellen, aber nicht in den Mitochondrien der Skelettmuskeln oder des Gehirns beobachtet haben“, erklärt Edoardo Bertero vom DZHI. „Dies könnte erklären, warum die Herzschwäche ein dominantes Merkmal des Barth-Syndroms ist. Da dieser Befund auch in Stammzellen von Patienten mit Barth Syndrom bestätigt wurde, glauben wir, dass dieser neue und weitreichende Befund auch für den Menschen gilt.

Daher könnte die Regulierung der gestörten Calciumaufnahme ein vielversprechendes therapeutisches Ziel für die Behandlung dieser Krankheit sein.“

DZHI untersucht auf Mitochondrien abzielende Therapie-Ansätze
Ein mögliches Therapiekonzept sind Medikamente, die in Mitochondrien aufgenommen werden und dort den oxidativen Stress verringern. „Eines dieser Medikamente ist derzeit bereits in klinischer Erprobung bei Herzschwäche und bindet an Cardiolipin, dem Membranbestandteil, der beim Barth Syndrom verändert ist“, berichtet Christoph Maack. „Es ist derzeit aber noch unklar, ob dieses Medikament bei der Erkrankung wirksam ist. Diesen und andere auf Mitochondrien abzielende Therapieansätze wollen wir in den nächsten Jahren am DZHI genauer untersuchen.“

Von der Deutschen Herzstiftung gefördert
Das Forschungsprojekt zum Barth Syndrom wurde bereits im Jahr 2014 mit der Margret Elisabeth Strauß-Projektförderung der Deutschen Herzstiftung mit 91.000 Euro unterstützt. Die Projektförderung hat die Weiterentwicklung der Behandlungsmethoden auf dem Gebiet der Herz-schwäche und insbesondere der Dilatativen Kardiomyopathie, einer oft genetisch bedingten Herzschwäche zum Ziel. Das Forscherteam von Christoph Maack war zu Beginn des Projekts noch am Universitätsklinikum des Saarlandes in Homburg tätig. Seit August 2017 leitet Maack das Department Translationale Forschung am DZHI und fungiert zudem als Sprecher des Integrierten Forschungs- und Behandlungszentrums.

Auszeichnung durch Young Investigator Award
Für die Vorstellung der ersten Forschungsergebnisse wurde der Doktorand Edoardo Bertero jetzt beim Winter Meeting der Heart Failure Association der ESC (European Society of Cardiology) in der Schweiz mit dem Young Investigator Award ausgezeichnet.
Ein wichtiger Aspekt der Forschungsarbeiten war, dass mehrere Experten aus unterschiedlichen Bereichen zu der Entdeckung beigetragen haben. „Dieser Preis stellt die Anerkennung jahrelanger Teamarbeit dar“, kommentiert Edoardo Bertero die Auszeichnung. „Erfolgreiche Forschung wird einzig und allein dadurch erreicht, dass man als Gruppe seine Bemühungen koordiniert und seine Ideen aus-tauscht. Am wichtigsten ist, dass wissenschaftliches Denken keine immanente Haltung ist, sondern eine erworbene Fähigkeit, die kontinuierlichen Fleiß und Bildung erfordert. Dafür möchte ich mich bei allen Kollegen und vor allem bei Professor Christoph Maack herzlich bedanken.“

Das traditionelle Winter Meeting der Heart Failure Association (HFA) in der Schweiz hat sich seit seiner ersten Ausrichtung im Jahr 1983 mittlerweile zum wohl besten europäischen Grundlagen-Kongress zur Herzschwäche entwickelt. Die auf dem Kongress von weltweit führenden Wissenschaftlern vorgestellte Forschung ist eine einzigartige Kombination aus Grundlagenforschung und klinischer Forschung, die darauf ab-zielt, die Mechanismen von Herz-Kreislauf-Erkrankungen in Angriff zu nehmen und in durchführbare therapeutische Strategien umzusetzen.

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Wie nehmen Bakterien Vitamine auf?

Medizin am Abend Fazit:   Wie nehmen Bakterien Vitamine auf?

Ein Team von Physikern der Universität Osnabrück und Mikrobiologen der Humboldt-Universität zu Berlin (HU) ist es gelungen, den Mechanismus der Vitaminaufnahme durch die Zellhülle von Bakterien zu entschlüsseln. Dabei können Sie nicht nur erklären, wie die Vitaminabgabe im Inneren der Zelle funktioniert, sondern eröffnen auch Perspektiven darauf, wie zukünftig Krankheitserreger attackiert werden könnten. 


In der Zellhülle von Bakterien sorgen Transportermoleküle für die Aufnahme von Nährstoffen. Der Funktionsmechanismus wurde jetzt entschlüsselt. Die Aufnahme zeigt ein Escherichia coli Bakterium. Foto: AG Mikrobiologie der Universität Osnabrück

Die Forschungsergebnisse sind in der aktuellen Onlineausgabe der Zeitschrift »Journal of Biological Chemistry« der American Society for Biochemistry and Molecular Biology erschienen. 
 
Die »Energy-coupling factor (ECF) –Transporter« wurden erst vor wenigen Jahren als völlig neue Gruppe von biologischen Transportsystemen entdeckt. Sie versorgen viele pathogene Krankheitserreger mit den lebensnotwendigen Substanzen, die diese aufgrund eingeschränkter Stoffwechselleistungen selbst nicht herstellen können. Den Begriff "Energy-coupling factor (ECF)" prägten amerikanische Biologen bereits Ende der 1970er Jahre. Sie vermuteten, dass unterschiedliche Vitamintransporter von einer gemeinsam genutzten, damals noch unbekannten Komponente angetrieben werden.

In den letzten fünf Jahren haben Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler durch die Aufklärung der Raumstruktur von ECF-Transportern eine wesentliche Basis für die jetzigen Untersuchungen gelegt. Dabei wurden von einem Team von Mikrobiologen unter der Leitung von Prof. Thomas Eitinger (HU) und Prof. Erwin Schneider viele Kopien eines ECF-Transporters aus der Zellhülle von Bakterien isoliert und mit Hilfe eines menschlichen Apolipoproteins in kleine Fettscheibchen verpackt, die als Nanodiscs bezeichnet werden. »Eine solche Präparation in Nanodiscs ermöglichte es uns, die ECF-Transportermoleküle in einer natürlichen Umgebung mittels spektroskopischer Methoden zu analysieren«, erläutert Prof. Heinz-Jürgen Steinhoff vom Fachbereich Physik der Universität Osnabrück.

Der Vitamintransport verläuft in mehreren Teilschritten:

Im ersten Schritt wird das universelle Energiespeichermolekül Adenosintriphosphat (ATP) an den Transporter gebunden. Durch eine folgende Drehbewegung des Proteins wird die Vitaminbindestelle von außen zugänglich. Nach Spaltung von ATP rotiert der Transporter zurück und das Vitamin wird im Zellinneren freigesetzt. 

»Mittels Anheftung paramagnetischer Sonden an die Transportermoleküle konnten wir kleinste Bewegungsänderungen der Komponenten relativ zueinander aufspüren und diese den einzelnen Teilreaktionen zuordnen«, erklärt Prof. Steinhoff.

Vermutlich arbeiten alle ECF-Transporter nach einem grundsätzlich ähnlichen Funktionsprinzip.

Die jetzt vorliegenden Kenntnisse über diesen Mechanismus sind eine Grundlage, um ECF-Transporter als mögliche Achillesferse in Krankheitserregern zu attackieren, zu denen beispielsweise Streptokokken, Staphylokokken, der Produzent des Botulinustoxins und der Tetanuserreger zählen.

Originalpublikation:

Friedrich Finkenwirth, Michael Sippach, Heidi Landmesser, Franziska Kirsch, Anastasia Ogienko, Miriam Grunzel, Cornelia Kiesler, Heinz-Jürgen Steinhoff, Erwin Schneider, Thomas Eitinger: »ATP-Dependent Conformational Changes Trigger Substrate Capture and Release by an ECF-Type Biotin Transporter«, https://dx.doi.org/10.1074/jbc.M115.654343


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Prof. Dr. Heinz-Jürgen Steinhoff, Universität Osnabrück
Fachbereich Physik
Tel.: +49 541 9692675
E-Mail: Heinz-Juergen.Steinhoff@uni-osnabrueck.de

Prof. Dr. Thomas Eitinger, Humboldt-Universität zu Berlin
Institut für Biologie
Tel.: +49 30 2093-8103
E-Mail: thomas.eitinger@cms.hu-berlin.de

Prof. Dr. Erwin Schneider, Humboldt-Universität zu Berlin
Institut für Biologie
Tel.: +49 30 2093-8121
E-Mail: erwin.schneider@cms.hu-berlin.de
Dr. Utz Lederbogen Universität Osnabrück

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Gestörter Kupfertransport macht das Herz krank

Medizin am Abend Fazit:  Details geklärt  

  

Göttinger Forscher entschlüsseln: Veränderungen in einem bestimmten Protein führen zur Entstehung von mitochondrialen Myopathien. Veröffentlicht in „Cell Metabolism“. 



Energiefabriken der Zelle: Das Mitochondrien-Netzwerk einer humanen Zelle wird durch die Immunfluoreszenzmikroskopie sichtbar. Abbildung: umg/zellbiochemie
     
Wenn in den Kraftwerken unserer Zellen die Atmungskette nicht mehr richtig funktioniert, kann dies schwerwiegende Folgen für die Gesundheit haben.

So führen Fehler in einem besonders wichtigen Proteinkomplex der Atmungskette, der Cytochrom-c-Oxidase (COX), oft schon im Säuglingsalter zu schweren Krankheiten wie degenerativen Veränderungen des Gehirns (Enzephalopathien) oder Erkrankungen der Herzmuskulatur (Kardiomyopathien).

Wie es dazu kommt, dass COX bei manchen Menschen nicht richtig arbeitet, ist noch weitgehend unbekannt. Ein Forscherteam um Prof. Dr. Peter Rehling und Dr. Markus Deckers, Institut für Zellbiochemie der Universitätsmedizin Göttingen (UMG) und Göttinger Zentrum für Molekulare Biowissenschaften (GZMB), haben jetzt ein Protein entdeckt, das für den richtigen Zusammenbau von COX eine entscheidende Rolle spielt.

Die Ergebnisse der Forscher zeigen, dass ein wichtiges Kupfer-Ion nicht mehr in COX eingebaut werden kann, wenn das sogenannte COA6 Protein mutiert ist. Die Forschungsergebnisse sind in der Fachzeitschrift „Cell Metabolism“ veröffentlicht.

Originalpublikation: Pacheu-Grau D, Bareth B, Dudek J, Juris L, Vögtle FN, Wissel M, Leary SC, Dennerlein S, Rehling P, Deckers M. (2015) Cooperation between COA6 and SCO2 in COX2 Maturation during Cytochrome c Oxidase Assembly Links Two Mito-chondrial Cardiomyopathies. Cell Metabolism 21, 823-833

„Unsere Ergebnisse zeigen, dass COA6 ein wichtiger Bestandteil des mitochondrialen Kupfer-Lieferwegs ist“, sagt Prof. Rehling, Senior-Autor der Studie.

„Mutationen in COA6 und SCO2 führen zu Funktionsstörungen von COX, weil sie verhindern, dass Kupfer an COX geliefert werden kann.“

Die Erkenntnisse der Göttinger Wissenschaftler tragen dazu bei, durch mitochondriale Defekte verursachte Erkrankungen besser zu verstehen.

FORSCHUNGSERGEBNISSE IM DETAIL

Erst seit Kurzem weiß man, dass bei manchen Neugeborenen mit schweren Herzerkrankungen und defektem COX das Protein COA6 mutiert ist.

„Diese Ergebnisse brachten uns zu der Hypothese, dass COA6 am Zusammenbau von COX beteiligt ist. Wir haben daher genauer untersucht, was COA6 tut“, sagt Prof. Rehling. Erste Versuche der Göttinger Biochemiker zeigten, dass COA6 an eine COX-Untereinheit bindet. Darüber hinaus fanden die Forscher heraus, dass sich COA6 auch mit einem weiteren Protein, dem sogenannten SCO2, zusammenlagert. „Von SCO2 ist bekannt, dass es wichtig ist, um die COX-Untereinheit mit Kupfer auszustatten“, sagt Dr. Markus Deckers, ebenfalls Autor der Studie.

Kupfer-Ionen sind ein unverzichtbarer Bestandteil von COX, sie sind entscheidend am Transport der Elektronen beteiligt.
Eine Beobachtung aus der Klinik brachte die Forscher auf weitere Ideen: „Interessanterweise haben Mutationen in SCO2 die gleiche Folge wie Mutationen in COA6:

In beiden Fällen funktioniert COX nicht mehr richtig und betroffene Menschen zeigen die gleichen Krankheitsbilder“, sagt Dr. Deckers. Die Wissenschaftler vermuteten daher, dass auch COA6 daran beteiligt ist, Kupfer an COX zu liefern. Um im Detail zu verstehen, wie Mutationen in COA6 und SCO2 zu COX-Defekten führen, sahen sich die Forscher die Veränderungen in den beiden Proteinen genauer an.

WIE GENAU FÜHREN MUTATIONEN ZU DEFEKTEN IN COX?

 In Patienten mit COX-Defekt ist häufig ein ganz bestimmter Baustein in COA6 oder SCO2 verändert. Weitere Versuche ergaben, dass eine solche typische Mutation von SCO2 dazu führt, dass es nicht mehr an COA6 binden kann. „Bei COA6 hatte der veränderte Baustein noch gravierendere Folgen“, sagt Dr. David Pacheu-Grau, Erstautor der Studie und ebenfalls Mitarbeiter im Institut für Zellbiochemie der UMG.

„Mutiertes COA6 landet an einem völlig falschen Ort im Mitochondrium, wo weder SCO2 noch COX zu finden sind.“
Dass eine einzelne Mutation zu dieser Fehlplatzierung führen kann, liegt an einer Besonderheit der Mitochondrien: Sie stellen nur manche der Proteine, die sie benötigen, selbst her.

Den Großteil produziert die Zelle außerhalb der Kraftwerke. Diese Proteine müssen dann über ein ausgeklügeltes Transportsystem zu ihrem Bestimmungsort innerhalb der Mitochondrien geliefert werden.

Eine besondere Peptidsequenz in den Proteinen fungiert dabei als Adresse, die zum richtigen Ort weist. Zu den Proteinen, die außerhalb der Mitochondrien hergestellt und erst anschließend importiert werden, zählt auch COA6.

Die Mutation in COA6 führt also offenbar zu einer Adress-Änderung und das Protein landet im falschen „Briefkasten“.
HINTERGRUNDINFORMATIONEN

Mitochondrien sind die Kraftwerke der Zellen. Sie produzieren einen Großteil der Energie, die wir zum Leben benötigen.

Mitochondrien produzieren Energie vor allem in Form von Adenosintriphosphat (ATP). Um ATP in großen Mengen herstellen zu können, benötigen die Zellkraftwerke 95 Prozent des Sauerstoffs, den wir einatmen.

Am Ende der mitochondrialen Atmungskette überträgt COX Elektronen auf die Sauerstoff-Moleküle.

Dieser letzte Schritt ist notwendig, damit die Massenproduktion von ATP funktioniert.

Es ist bekannt, dass Mutationen in bestimmten Genen dazu führen können, dass COX keine Elektronen auf den Sauerstoff laden kann.

Die Folge: Den Zellen fehlt ATP und damit Energie, um ihre vielfältigen Aufgaben erfüllen zu können. Davon Betroffene erkranken schwer.


Erst- und Seniorautoren der Publikation: (v.l.) Dr. David Pacheu-Grau, Dr. Markus Deckers, Prof. Dr. Peter Rehling. Foto: umg


 Medizin am Abend DirektKontakt

Universitätsmedizin Göttingen, Georg-August-Universität
Institut für Zellbiochemie
Prof. Dr. Peter Rehling, Telefon: 0551 / 39-5947
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Stefan Weller Universitätsmedizin Göttingen - Georg-August-Universität